マルチドメインタンパク質の柔軟なコンフォメーションは、その生物学的機能に重要である。MurDは3つのドメインからなる酵素蛋白質である。MurDは、その酵素反応において、ドメインのコンフォメーションをopen構造からsemi-closed構造,closed構造と順次変化させるが、各コンフォメーションにおけるドメインのダイナミクスは不明であった。本研究では、中性子散乱や分子シミュレーションを組み合わせて、MurDの対応する3つの状態(アポおよびATP,阻害剤結合状態)におけるコンフォメーション・ダイナミクスを調べた。解析の結果、酵素反応に伴うドメインダイナミクスの変化は、各反応状態に特異的に結合するリガンドとの親和性や反応効率に関係すると考えられる。