SUZUKI Makoto

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Name
SUZUKI Makoto
E-mail
msuzukimaterial.tohoku.ac.jp
URL
http://db.tohoku.ac.jp/whois/e_detail/6acf3a4542f88dbeec9c07bb9637b3d6.html
Affiliation
Tohoku University
Section
Graduate School of Engineering
Job title
Professor
Degree
工学博士(Tohoku University)
Other affiliation
Tohoku University

Research Areas

 
 

Committee Memberships

 
Jan 2009
 - 
Dec 2010
Biophysical Society of Japan  Chair of the 48th Annual Meeting of Biophysical Society of Japan
 
May 2011
 - 
Today
独立行政法人 日本学術振興会  科学研究費委員会審査委員
 
Sep 2011
 - 
Mar 2012
独立行政法人 戦略的創造研究推進事業 さきがけ「界面の構造と制御」研究領域評価委員会  評価委員
 

Published Papers

 
Makoto Suzuki, Asato Imao, George Mogami, Ryotaro Chishima, Takahiro Watanabe, Takaya Yamaguchi, Nobuyuki Morimoto, and Tetsuichi Wazawa
Journal of Physical Chemstry B   128(28) 6917-6928   Jun 2016   [Refereed]
George Mogami, Makoto Suzuki and Nobuyuki Matubayasi
Journal of Physical Chemstry B   120(8) 1813-1821   Jan 2016   [Refereed][Invited]
Hideaki Takahashi, Satoru Umino, Yuji Miki, Ryosuke Ishizuka, Shu Maeda, Akihiro Morita, Makoto Suzuki, and Nobuyuki Matubayasi
Journal of Physical Chemistry B   121(10) 2279-2287   Feb 2017   [Refereed]
Yuichiro Okazaki, Tetsuo Taniuchi, George Mogami, Nobuyuki Matubayasi and Makoto Suzuki
Journal of Physical Chemistry A   118 2922-2930   Apr 2014   [Refereed]
Hyper-Mobile Water is Induced around Actin Filaments
Syed Rashel Kabir, Keiichi Yokoyama, Kohshin Mihashi, Takao Kodama, and Makoto Suzuki
Biophysical Journal   85 3154-3161   Nov 2003   [Refereed]

Misc

 
Makoto Suzuki
SEIBUTSU BUTSURI   38(1) 9-13   Jan 1998
Motor Protein Mechanism Coupled with Hydrophobic Hydration Dehydration Cycle
Makoto Suzuki, Takao Kodama
Polymer Sensors and Actuators   361-369   2000
鈴木 誠
バイオメカニズム学会誌   27(2) 83-86   Feb 2003

Books etc

 
水と生命
鈴木 誠 (Part:Editor, 第3章1 水和と筋収縮)
May 2000   ISBN:4-320-05541-1
Polymer Sensors and Actuators
Makoto Suzuki, Takao Kodama (Part:Editor, Chapter 13, p361~p369)
Springer   2000   ISBN:3-540-65487-9
Mechanics of Swelling
M. Suzuki, M. Matsuzawa, M. Saito, T. Tateishi (Part:Editor, p705~715, Power Generation by Macromolecular Porous Gels)
Mar 1992   ISBN:3-540-54607-3
"ファイバー" スーパーバイオミメティクス ~近未来の新技術創成~
Suzuki Makoto (Part:Editor, 第3編第5章第1節1 500頁~506頁 アクチンフィラメント周りの水のダイナミックス -新たな駆動メカアニズムへの展開-)
NTS   Oct 2006   ISBN:4-86043-132-4
Polymer Gels
Makoto Suzuki (Part:Editor, 221頁~236頁)
Plenum Press   1991   ISBN:0-306-43805-4

Conference Activities & Talks

 
Hyper Mobile Water とアクトミオシンの駆動力
「水和とATPエネルギー」研究会   5 Mar 2017   
Hyper mobile water の物理的根拠と筋収縮
日本生物物理学会 東北支部会2016   16 Dec 2016   
Hyper mobile water of F actin and muscle contraction
IGER International Symposium on "Now in actin study: Motor protein research reaching a new stage"   12 Dec 2016   
イオンの水和エネルギー(2体項・多体項)の空間分布
最上 譲二、松林 伸幸
「水和とATPエネルギー」研究会   5 Mar 2017   
周波数領域蛍光偏光法によるアクチンに係留した蛍光プローブの回転運動性 とその共溶媒効果の解析
和沢 鉄一
「水和とATPエネルギー」研究会   5 Mar 2017   

Research Grants & Projects

 
Molecular functions and energy conversion by softness of biomolecules and solvent effects
The Other Research Programs
Project Year: Jun 2014 - Mar 2017
ATP加水分解およびATP駆動タンパク質ののエネルギー・水和状態相関解析
Grant-in-Aid for Scientific Research
Project Year: Nov 2008 - Mar 2014
一分子観察のための蛋白質水和情報抽出法の開発
JST Basic Research Programs (Core Research for Evolutional Science and Technology :CREST)
Project Year: Apr 2006 - Mar 2010
尿素・アクチン等生体分子周りに発見されたハイパーモバイルな水層の誘電分光解析
Grant-in-Aid for Scientific Research
Project Year: Apr 2004 - Mar 2006
水の構造制御によるナノ・マイクロ粒子の駆動法
Grant-in-Aid for Scientific Research
Project Year: Apr 2006 - Mar 2008

Patents

 
5751563 : 周波数領域蛍光測定装置
和沢鉄一、鈴木 誠
特許3701025 : PC鋼材を内部に含むシース管に充填したグラウトの空隙検出方法及び装置
鈴木 誠、西尾浩志、辛軍青
5426942 : METHOD AND APPARATUS FOR DRIVING MICROBODIES
Makoto Suzuki
1946416 : 可逆収縮性高分子ゲル膜の製造法
鈴木 誠
1928032 : 多孔性高分子材料
鈴木 誠

Social Contribution

 
出前授業
[Others]  5 Sep 2007
農業や工業を学ぶ高校生に、大学の工学部で行っている研究の一端を紹介し、今世界で研究されている最先端のテーマがきわめて身近な問題にかかわっていることを、簡単なデモを通して紹介し、どんなことも、現場での創意工夫で改善していくことが大事であることを伝える。
生命のATPエネルギーついに解明
[Informant]  東北大学HP, 工学研究科HP, 理学研究科HP  28 Mar 2017
超並列計算が水の働きを明示
アデノシン三リン酸(ATP)は、私たちの生命活動に必要不可欠なエネルギーの担い手です。細胞内では、ATPがアデノシン二リン酸(ADP)と無機リン酸(Pi)に加水分解されるときに放出されるエネルギーが使われますが、この度、東北大学大学院理学研究科高橋英明准教授らの研究グループが、そのATPエネルギーの詳細な分子メカニズムを明らかにしました。
本成果は、大阪大学松林伸幸教授と共同開発した手法を用い、新学術領域「水和とATP」(領域代表鈴木誠教授・東北大学大学院工学研...
EurekAlert: ATP hydrolysis energy explained through large-scale hybrid quantum/ classical simulations
[Informant]  EurekAlert, ASIA Research News, Phys.org, Science Newsline  22 Mar 2017
In ATP hydrolysis, water is used to split apart adenosine triphosphate (ATP) to create adenosine diphosphate (ADP) to get energy. ATP hydrolysis energy (AHE) is then used in the activities of living cells.

Many attempts have been made to explain ...
出前授業と大学紹介
[Others]  24 Jul 2007
東北大学受験を考えている高校生に工学部およびマテリアル開発系の紹介を行い、本系への受験意欲を高めてもらうとともに、模擬授業により、大学の雰囲気を模擬体験していただいた。
サイエンスカフェ
[TV or radio appearance, Contribution]  キャベツ(ケーブルテレビ)、河北新報  19 Feb 2010
筋肉細胞の仕組みを分析、分子結合解明のカギ、水が筋肉の収縮に関与
市民に平易に最新の研究状況を解説

Others

 
Apr 1994   Hydration state analyses on the ATP hydrolysis process of myosin and actomyosin
Dielectric spectroscopy with microwaves in the frequency range between 0.2 and 20 GHz was used to study the hydration of myosin subfragment 1 (Si). The data were analyzed by a method recently devised, which can resolve the total amount of water restrained by proteins into two components, one with a rotational relaxation frequency (f,) in the gigahertz region (weakly restrained water) and the other with lower fC (strongly restrained water). The weight ratio of total restrained water to Si protein thus obtained (0.35), equivalent to 2100 water molecules per Si molecule, is not much different from the values (0.3-0.4) for other proteins. The weakly restrained component accounts for about two-thirds of the total restrained water, which is in accord with the number of water molecules estimated from the solvent-accessible surface area of alkyl groups on the surface of the atomic model of S1. The number of strongly restrained water molecules coincides with the number of solvent-accessible charged or polar atoms. The dynamic behavior of the S1-restrained water during the ATP hydrolysis was also examined in a time-resolved mode. The result indicates that when Si changes from the Si -ADP sta
Apr 2008   Analysis on the correlation of ionic hydration properties and hydration free energy
誘電緩和分光法等で測定するイオンの水和特性と対応する溶液化学と分子動力学法をによるイオンの水和自由エネルギー計算を実施し、水和特性のエネルギー論を結び付けようとする研究。
Apr 2006   一分子観察のための蛋白質水和情報抽出法の開発
蛋白質周囲の水の情報を検出することで、蛋白質のダイナミクスと機能がより正確に理解できると考えられたためである。この目的のために、以下の個別目標を設定した。(A)蛋白質水和特性解析装置の構築と、蛋白分子周りに分布する水の誘電特性の情報を抽出する方法を開発する。(B)変性温度の異なるシトクロムc(PA, HT)の誘電スペクトル測定に供しうる量を作製する。(C)変性温度の異なるシトクロムc(PA, PH, HT, ウマ心筋由来)の水和状態を解析する。(D)小容量の蛋白水溶液の誘電スペクトルを測定するため、小容量型プローブを設計・試作し、水和解析に応用する。(E)一分子観察への応用をめざして、蛍光あるいは色素プローブによる溶媒情報抽出法の探索を行う。
Apr 2010   Analysis on the Electronic and Solvation Effects on the ATP Hydrolysis Revealed Through a Large-Scale QM/MM Simulations Combined with a Theory of Solutions
ATP加水分解反応の量子力学的解析はすでに数十年の歴史があるが、ここでは水中の陽に水分子集団を取り入れてATPの電子状態のゆらぎを考慮したこれまでもっとも精密な量子力学的計算を行った。
Apr 2008   A statistical-mechanical analysis on the hypermobile water around a large solute with high surface charge density
It is shown that when a sufficiently large nonpolar solute is inserted into water, the rotational freedom RF of water molecules near the solute is significantly restricted due to the water structuring. When the solute has a moderate surface charge density SCD, in the region adjacent to the solute and in the region within which the solute-water surface separations are close to the molecular diameter of water, the RF of water molecules becomes considerably higher than in the
bulk. As the SCD increases, these regions shift slightly more outside with further enhancement of the RF. For sufficiently high SCD, the water molecules in contact with the solute turn largely restrained. It is shown that the appearance of water molecules with anomalously high RF is the most remarkable for a very large solute with high SCD. We argue that the theoretical results are in qualitatively good accord with the experimental observations for the rotational mobility of water molecules near nonpolar side chains of amino acids and F-actin with the domains which are rich in negative charges.