Cys414をアラニンに置換した変異型CRY1-Tgマウスの活動リズムの解析を行い、恒暗条件下でリズム分割(rhythm splitting)を伴う顕著な長周期でフリーランすることを示し、CRY1のCys414残基の時計機構における重要性を明らかにした。さらに変異型CRY1蛋白の性質を調べ、正常型CRY1と比較し,細胞内で短寿命であること等の結果を得た。
なお,CRYとヘムとの結合に関してもin vitroで調べ,ヘムと結合すると科研費報告書には一応記載した。しかしその後の詳細な研究により,ヘムとの結合に関しては結論を訂正せざるを得なくなり,CRYのCys残基の役割に関して,当時は解明できなかった。後に,ドイツの研究者をはじめとする複数の研究グループの,蛋白の構造生物学解的研究から,当該Cys414残基は亜鉛配位サイトであることが2014年に確定した [拙文（月刊 細胞2022年6月号, 「亜鉛欠乏不全型Cryptochromeの過剰発現は概日リズムの異常,膵β細胞の分化転換及び膵癌前駆病変を誘起する」Page 410-420）もご参照ください ]。